It was shown for the first time, that homogeneous sIgA antibodies from human mother’s milk at chromatography on phenyl-sepharose and DNA-cellulose using gradient of salt concentrations are divided all over the chromatography profiles. At that, all the fractions obtained demonstrate catalytic activity in the hydrolysis of DNA and oligosaccharide as well as in the phosphorylation of lipids and polysaccharides. The data obtained speaks in favor of a catalytic polyreactivity, which may be a result of the exchange by НL-fragments of light and heavy chains between (НL) 2 molecules of IgA and by joining by secretory component S and J-chain of two molecules of IgA abzymes leading to a formation of (НL) 2 -SJ-(НL) 2 molecules of sIgA containing two IgA molecules with different catalytic functions.
Впервые показано, что гомогенные sIgA антитела из женского молока при хроматографии на фенил-сефарозе и ДНК-целлюлозе с использованием градиентов концентрации соли распределяются по всему профилю хроматографии. При этом практически все полученные фракции проявляют активность в гидролизе ДНК, олигосахарида, а также фосфорилировании липидов и полисахаридов. Полученные данные свидетельствуют в пользу каталитической полиреактивности антител, которая может быть обусловлена как обменом НL-фрагментами легкой и тяжелой цепей (НL) 2 молекул IgA, так и соединением с помощью секреторного компонента S и J-цепи в (НL) 2 -SJ-(НL) 2 молекулы sIgA двух молекул IgA абзимов с различными каталитическими функциями.
